سایت NBIC: پژوهشگران با عبوردادن پروتئین‌ها از نانوحفره‌ها موفق به کسب اطلاعاتی در مورد ساختار آن‌ها شده‌اند. با توجه به اینکه عبور پروتئین‌های متفاوت اثرات متفاوتی از خود بر جای می‌گذارد، می‌توان از این روش در تشخیص سریع بیماری‌ها نیز استفاده کرد.
استفاده از نانوحفره‌ها برای تشخیص زودهنگام بیماری‌ها
به گزارش سایت فناوری های همگرا (NBIC)، پژوهشگران دانشگاه پنسیلوانیا گام‌های بلندی به سوی دستیابی به روشی برای تشخیص ترتیب پایه‌های DNA وقتی که از یک حفره نانومقیاس عبور می‌کنند، برداشته‌اند. علاوه بر این، در این مطالعه آن‌ها متوجه شده‌اند که می‌توان این روش را برای کسب اطلاعات بیشتر در مورد ساختار پروتئین‌ها نیز استفاده کرد. روش‌هایی که در حال حاضر برای این امر وجود دارند، نیازمند کار بسیار زیاد و استفاده از تعداد بسیار زیادی پروتئین می‌باشند. هم‌چنین باید تغییراتی بر روی پروتئین اعمال شود که کارایی این مدل‌ها را برای درک رفتار پروتئین‌ها در حالت طبیعی و واقعی آن‌ها محدود می‌سازد.
روش جابه‌جایی (Translocation) که توسط محققان دانشگاه پنیسیلوانیا معرفی شده‌است، امکان مطالعه بر روی پروتئین‌های منفرد را بدون اصلاح آن‌ها فراهم می‌کند. در این روش با بررسی نمونه‌های منفرد، امکان تشخیص بیماری‌ها و پژوهش بر روی آن‌ها فراهم می‌شود.
این روش از تحقیقات درندیک بر روی تشخیص ترتیب ژن‌ها به کمک نانوحفره‌ها نشأت می‌گیرد که هدف آن تشخیص پایه‌ها (آدنین، تیامین، گوانین، سیتوزین – مترجم) در رشته‌ای از DNA، از طریق بررسی اندازه روزنه‌ای است که آن‌ها هنگام عبور از حفره نانومقیاس می‌پوشانند. اثرات متفاوت بر جای مانده از این عبور، به مقادیر متفاوتی از مایعات یونی اجازه عبور می‌دهد. تغییرات جریان یونها توسط ادوات الکترونیکی اطراف حفره اندازه‌گیری می‌شود و می‌توان فراز و فرودهای این سیگنال را با هر کدام از پایه‌ها مرتبط دانست.
درندیک و همکارانش با انجام آزمایش‌هایی، اثرات این روش بر روی سایر مولکول‌های زیستی و ساختارهای نانومقیاس را بررسی کردند. با همکاری گروه ساون، آن‌ها بر روی مولکول‌هایی که نیاز به دقت بیشتری داشت نیز آزمایش‌هایی را صورت دادند. ساون در این ارتباط می‌گوید:« پروتئین‌های بسیاری وجود دارند که ما دوست داریم آن‌ها را نیز مطالعه کنیم؛ پروتئین‌های که بسیار کوچکتر از رشته‌های DNA هستند و کارکردن روی آن‌ها بسیار دشوار است. ما علاقه‌مند هستیم اطلاعات زیادی در مورد ساختار یک پروتئین داشته‌باشیم؛ مانند اینکه آیا به صورت مونومر وجود دارد یا با یک پروتئین دیگر ترکیب شده و به صورت دیمر است یا اجتماعی از تعداد زیادی از پروتئین‌هاست و به صورت الیگومر وجود دارد.» محققان نسبت‌های مختلفی از مونومر و دیمر را در یک سیال یونی ریختند و از حفره‌ها عبور دادند. نایدزویکی در این ارتباط می‌گوید:« مونومرها و دیمرها تعداد متفاوتی از یونها را مسدود می‌کنند. بنابراین وقتی از حفره عبور می‌کنند، جریان‌های متفاوتی مشاهده می‌شود.»
ساون می‌گوید : « بسیاری از محققان مارپیچ‌های طولانی از پپتیدها (گروهی از آمینواسیدها – مترجم) و پروتئین‌ها را در بیماری‌هایی نظیر آلزایمر و پارکینسون مشاهده کرده‌اند، اما مدارک بسیاری موجود است، دال بر اینکه این مارپیچ‌ها به بعد از بیماری مربوط می‌شوند و عامل اصلی که باعث بیماری می‌شود، مجموعه‌ای از پروتئین‌های کوچکتر هستند. اما تشخیص ماهیت و اندازه این مجموعه‌ها در شرایط فعلی بسیار دشوار است.»
